La transglutaminasi, molecola usata come additivo alimentare, è un'enzima che si trova in natura in diversi organismi, fra cui i mammiferi, le piante e i microrganismi. É coinvolto in moltissimi processi, fra cui la fotosintesi e la crescita delle piante, la coagulazione, la spermatogenesi e la risposta immunitaria. A livello molecolare, catalizza la formazione del legame tra peptidi, sia tra molecole diverse che all'interno della stessa molecola. Grazie a questa sua funzione, modifica alcune proprietà chimiche e fisiche delle proteine, fra cui la viscosità, la resistenza alle alte temperature e l'elasticità.
Questo enzima è stato isolato per la prima volta a partire da microrganismi, in particolare da batteri del genere Streptoverticillium e Bacillus subtilis, ma anche da Physarum polycephalum, un'ameba. L'enzima microbico presenta alcune differenze con quello che si trova nei tessuti animali. Prima fra tutte il peso molecolare, che risulta inferiore in quello microbico, così come anche la differenza nella composizione amminoacidica. Inoltre, l'enzima animale necessita di ioni calcio per essere attivato, a differenza di quello microbico che funziona anche in assenza di questi ioni. Questa funziona risulta importante per l'utilizzo di questa molecola in campo alimentare. La transglutaminasi microbica, inoltre, è stabile ad una maggiore temperatura e a differenti pH, a differenza di quella animale. Le differenti forme enzimatiche ritrovate nei vari organismi hanno, però, attività simili fra loro.
Nell'industria alimentare viene utilizzata la transglutaminasi, prodotta da batteri, come additivo per migliorare la produzione di alcuni alimenti. L'isolamento della transglutaminasi microbica ha permesso un vantaggio economico per la produzione a livello industriale, grazie anche a recenti tecniche di sintesi dell'enzima attraverso il trasferimento dei geni, che codificano per questa proteina, in organismi semplici come E. coli, aumentandone la semplicità della sintesi e diminuendone i costi. Questo metodo di produzione è stato proposto in tempi relativamente recenti da un lavoro scientifico.
La produzione di questo enzima non risulta però ancora del tutto efficiente, in quanto spesso si hanno modificazioni della proteina o problemi con la sua purificazione ed estrazione. Sono quindi necessari ulteriori studi che mirino a migliorare questo aspetto.
Secondo il Regolamento CE n. 1332/2008, si considerano enzimi alimentari le molecole di origine vegetale, animale o microbica che vengono aggiunti agli alimenti per scopi tecnologici oppure di trasporto, conservazione, imballaggio. Il Regolamento fornisce una lista provvisoria delle molecole considerate enzimi alimentari, che deve però essere sostituita con un'elenco definitivo non ancora emanato. La lista provvisoria comprende anche la transglutaminasi, della cui sicurezza per la salute non si è ancora certi. Gli enzimi alimentari non sono considerati additivi alimentari dalla legge europea, e pertanto non vige l'obbligo di indicazione in etichetta. Questa indicazione può essere effettuata solo qualora gli enzimi rispettino particolari caratteristiche, fra cui la sicurezza per la salute e la sua necessità per la produzione dell'alimento.
Sono diverse le applicazioni tecnologiche in cui si sfrutta l'azione della transglutaminasi e in particolare l'attività catailitica nella formazione di legami crociati tra proteine diverse o all'interno della stesso proteina. Questa azione viene sfruttata a livello tecnologico per migliorare la solubilità e la capacità emulsionante dei prodotti, ma anche per la formazione di spume o gelatine.
Una delle applicazioni per cui è utilizzata è il miglioramento della consistenza di alimenti crudi sottoposti a refrigerazione, in particolare quelli a base di carne di pollo o alcuni salumi. Questo permette un minor uso dei fosfati, che sono ritenuti non totalmente sicuri per la nostra salute. La transglutaminasi viene utilizzata anche per migliorare la consistenza di prodotti a base di carne, come salsicce e carne affumicata, così come anche nella produzione di carne a basso contenuto di grassi. In quest'ultimo caso, la transglutaminasi svolge un ruolo importante nel sostituire i grassi nel legame tra proteine, contribuendo alla formazione di un prodotto che ha caratteristiche organolettiche simili a quelle dell'alimento convenzionale.
La transglutaminasi è anche utilizzata in prodotti lattiero caseari fermentati, di cui esaltano la consistenza e le caratteristiche sensoriali. Viene anche utilizzata per la formazione del gelato, di cui aumenta la consistenza e stabilità grazie alla formazione di legami crociati tra le caseine, come dimostrato da questo studio. Anche nella produzione dello yogurt la transglutaminasi svolge un ruolo importante nel rendere il prodotto stabile e soffice, migliorandone quindi la consistenza e la struttura e rendendo possibile l'uso di questo tipo di prodotto per la formazione di dessert, gelati e creme.
Un'importante applicazione della transglutaminasi è nella produzione di prodotti da forno, in quanto aumenta il volume del pane e migliora la consistenza della pasta dopo la cottura. Inoltre, uno studio ha dimostrato come questo enzima possa essere utilizzato anche per la produzione di pane a partire dalla farina di riso, che non avendo glutine sarebbe difficile da lavorare. La transglutaminasi catalizza la formazione di legami tra le proteine del riso, formando un reticolo che può inglobare l'aria. Di conseguenza, questo porta al miglioramento della viscosità e dell'elasticità dell'impasto fatto con la farina di riso, rendendo possibile la produzione di pane a partire da questo ingrediente. Questa applicazione risulta importante per i soggetti celiaci, che non possono assumere farina proveniente dal grano. La transglutaminasi è però utilizzata anche nella produzione del pane a partire dalla farina del grano, in quanto aumenta l'elasticità dell'impasto e il volume del pane del 14 % rispetto al prodotto tradizionale, come spiegato in questo studio.
Un'altro uso della transglutaminasi a livello industriale è la formazione di pellicole con cui coprire vegetali e frutta, ma anche altri tipi di prodotti lavorati, proteggendoli dalla degradazione. Queste pellicole possono essere consumate insieme all'alimento, di cui aumentano la freschezza e la conservabilità, ma anche la resistenza a danni meccanici e all'acqua.
Uno studio ha proposto che la transglutaminasi possa essere utilizzata per diminuire l'azione degli allergeni nei prodotti a base di soia.
Questo enzima viene però anche utlizzato in altri tipi di industrie, come in quella cosmetica, farmaceutica e nella lavorazione della pelle.
Sulla sicurezza della transglutaminasi non si è ancora del tutto certi. Da una parte alcuni studi sostengono che possa essere utilizzata per diminuire la tossicità della farina derivante dal grano per i soggetti celiaci, grazie ad un processo produttivo che ha come scopo quello di bloccare la risposta immunitaria verso la gliadina, la proteine del glutine.
Dall'altra parte, però, c'è chi dice che la transglutaminasi potrebbe addirittura favorire la celiachia.
Uno studio pubblicato nel 2019, afferma che l'utilizzo di questo enzima nell'industria alimentare, può portare alla formazione di complessi proteici che possono essere riconosciuti dal sistema immunitario umano come estranei, determinando l'insorgenza della celiachia in soggetti geneticamente predisposti. Questo avviene nonostante la transglutaminasi batterica, usata a livello industriale, abbia delle differenze con quella endogena responsabile dello sviluppo della malattia celiaca. Nell'organismo umano, infatti, la transglutaminasi 2, che si trova nell'intestino tenue, è importante nello sviluppo della celiachia, in quanto modifica la proteina del glutine, la gliadina, inducendo la reazione del sistema immunitario che scatena la malattia.
L'ipotesi della correlazione tra celiachia e uso di transglutaminasi è avvalorata anche da alcuni studiosi che evidenziano come l'aumento dei casi di celiachia negli ultimi anni si sia anche accompagnato ad un incremento dell'uso di questo enzima a livello industriale.
Viste le perplessità e i risultati contrastanti tra le varie ricerche, sono necessari ulteriori studi che chiariscano la sicurezza dell'utilizzo di questo enzima.
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